Aparato de Golgi

Aparato de Golgi

Su estructura consta de cisternas aplanadas, parecidas discos, con bordes dilatados, y vesículas y túbulos asociados. Sus cisternas están dispuestas en una pila ordenada, muy parecida a la superposición de hojuelas, y curvadas de tal manera que asemejan un tazón poco profundo. Por lo general una pila de Golgi contiene menos de 8 cisternas, en los mamíferos estas pilas están conectadas entre si por túbulos membranosos para formar un solo complejo situado junto al núcleo de la célula.

El aparato de Golgi se divide en varios compartimientos con funciones diferentes dispuestos a lo largo de un eje, desde la cara cis o de entrada mas cercana al RE, hasta la cara trans o de salida, en el otro lado de la pila.

La cara cis del organelo la forma una red de túbulos conectados entre si que se conoce como red cis de Golgi (CGN), la cual funciona como una estación de clasificación que distingue entre las proteínas que deben enviarse de regreso al RE y aquellas que se les permite avanzar a la siguiente estación de Golgi. La mayor parte del aparato de Golgi consiste de una serie de cisternas cis, mediales y trans. La cara mas trans del organelo contiene una red distintiva de túbulos y vesículas llamada red trans de Golgi (TGN), la cual es una estación que clasifica las proteínas y se separan en distintos tipos de vesículas que se dirigen al RE o a la membrana plasmática.

Se cree que el aparato de Golgi cuenta con soporte mecánico aportado por varias proteínas de espectrina, anquirina y actina.

Las proteínas de membrana recién sintetizadas en el RE pasan a la cara cis y luego a través de la pila hasta la cara trans, en el proceso sufren una serie de reacciones enzimáticas.

Glucosilación en el aparato de Golgi

EL aparato de Golgi tiene una función esencial en el ensamble del componente carbohidrato de las glucoproteínas y glucolípidos. Conforme las proteínas solubles y de membrana pasan por las cisternas cis y media de la pila de Golgi, la mayor parte de los residuos de manosa también se retiran de los oligosacáridos centrales y se agregan otros azucares en orden secuencial por glucosiltransferasas.

La secuencia en que se incorporan los azucares en los oligosacáridos depende de la disposición espacial de las glucosiltransferasas que entran en contacto con la proteína recién sintetizada. Además el aparato de Golgi es el sitio donde se sintetizan la mayor parte de los polisacáridos complejos de la célula, como cadena de glucosaminoglicanos del proteoglucano, pectinas y hemicelulosa en plantas

El movimiento de material a través del aparato de Golgi

Modelo de maduración de las cisternas: este modelo se utilizo hasta 1980, en el que se proponía que las cisternas que formaban la cara cis mediante la fusión de los portadores membranosos desde el RE y el ERGIC y que cada cisterna se movía físicamente desde el extremo cis al trans de la pila y maduraba cambiando su composición mientras se movía.

Modelo de transporte vesicular: este modelo sustituyo el anterior en 1980 a 1990, proponiendo que las cisternas de la pila permanecían en su sitio, y el cargamento se lanza a través de la pila de Golgi, desde la CGN hasta la TGN, en vesículas que se desprenden de un compartimiento contiguo mas avanzado en la pila.

Ambos modelos tienen sus propios seguidores y por consenso se retomo el modelo de maduración por:

Ese modelo contempla que el aparato de Golgi es muy dinámico en el cual los principales elementos del organelo, las cisternas, se forman continuamente en lacara cis y se dispersan a la trans

Demuestra que ciertos materiales que se produjeron en el RE y viajan por el aparato de Golgi permanecen en las cisternas del mismo y nunca aparecen dentro de las vesículas de transporte asociadas

Las vesículas transportadoras pueden viajar en sentido anterógrado de la cara cis ala trans, y de manera retrograda viceversa.

Enfermedades de Aparato de Golgi

Alteraciones congénitas de glucosilación

Este tipo de alteraciones tiene un amplio espectro de manifestaciones como son alteraciones en el desarrollo del sistema nervioso central, retardo psicomotor, alteraciones en la coagulación e inmunodeficiencia6. La variedad de la presentación clínica depende de la vía de glicosilación específicamente afectada, de tal forma que se les clasifica en dos grupos:

Tipo I: Esta alteración ocasiona un defecto en la síntesis sistémica de N-glicoproteínas por lo que las manifestaciones clínicas incluyen hipotonía, retardo psicomotor severo, derrames pericárdicos, disfunción hepática, susceptibilidad a infecciones y muerte a temprana edad

Tipo II: Esta alteración ocasiona un defecto en la síntesis sistémica de N-glicoproteínas por lo que las manifestaciones clínicas incluyen hipotonía, retardo psicomotor severo, derrames pericárdicos, disfunción hepática, susceptibilidad a infecciones y muerte a temprana edad

Artritis reumatoide (AR)

En individuos con este padecimiento se han observado deficiencias en la glicosilación de las IgG séricas. En el modelo murino se ha demostrado que existe una correlación directa entre la concentración sérica de IgG galactosilada y el avance de la enfermedad18. Otros estudios han demostrado que los pacientes con AR tienen disminuida la actividad en la galactosiltransferasa linfocítica (GTPasa) y esto correlaciona con los niveles séricos observados para IgG galactosilada. Más aún, se ha demostrado que los individuos con AR tienen autoanticuerpos anti-GTPasa en comparación con individuos sanos. Estos datos sugieren que los cambios en la glicosilación de las IgG pudieran estar involucrados en el daño por inmunocomplejos característicos de esta enfermedad.

Síndrome de Wiskott-Aldrich (WAS).

Este es el padecimiento más característico en las enfermedades por defecto en la O-glicosilación, aunque se trata de una alteración ligada al cromosoma X27. Clínicamente se presenta eczema, trombocitopenia e inmunodeficiencia severa. Característicamente los linfocitos de estos pacientes tienen un incremento en la glicosilación de tipo O en la molécula de superficie CD4328. Los linfocitos provenientes de individuos con WAS muestran proliferación disminuida ante estímulos mitogénicos policlonales, en comparación con individuos sanos, ya que aparentemente la estructura Oglicosídica puede estar involucrada en los procesos de activación linfocitaria y consecuentemente en las alteraciones observadas en la misma